Repository of the Academy's Library

A Caskin fehérje szerepének vizsgálata = Investigation of the role of Caskin protein

Buday, László and Balázs, Annamária and Bögel, Gábor and Illés, András and Lukács, Melinda and Tamás, Péter (2010) A Caskin fehérje szerepének vizsgálata = Investigation of the role of Caskin protein. Project Report. OTKA.

[img]
Preview
PDF
61555_ZJ1.pdf

Download (368Kb)

Abstract

Pályázatunk munkatervében vállaltuk, hogy tanulmányozzuk a Caskin fehérjecsalád szerepét. Élesztő két-hibrid eljárással számos fehérje interakcióját mutattuk ki a Caskin1-gyel, melyek közül több esetben független módszerekkel is igazoltuk a kölcsönhatást. Így bizonyítottuk, hogy az Abi2 kapcsoló fehérje SH3/prolinban-gazdag domén interakcióval kötődik a Caskin1-hez. Tompa Péter munkacsoportjával együttműködésben kimutattuk, hogy a Caskin1 teljes C-terminális fele rendezetlen fehérje-szerkezetű. Azonosítottunk a Caskin1 C-terminálisán olyan új foszforilációs helyeket, melyeket a protein kináz A és C képes foszforiláni. Foszfospecifikus ellenanyagok segítségével bizonyítottunk, hogy ezek a helyek in vivo is foszforilálódnak fiziológiás stimulusok hatására. Végezetül kimutattuk, hogy a Caskin1 képes az Nck kapcsoló fehérjén keresztül asszociálódni az EphB1 receptor tirozin kinázzal, mely képes a Caskin1-et foszforilálni. | In the project proposal of our grant we suggested to investigate the role of Caskin protein family. By the means of yeast two-hybrid technique we identified several binding partners of Caskin1. In some cases, the protein interactions were confirmed by independent techniques, such as co-immunoprecipitation. Studying the interaction of Caskin1 by Abi2, SH3/proline-rich domain-dependent association was revealed. In cooperation with Peter Tompa's laboratory, we demonstrated that the C-terminal part of Caskins1 is fully disordered. Moreover, novel phosphorylation sites were identified in the Caskin1 C-terminal which were phosphorylated by protein kinase A and C. Using phosphospecific antibodies, in vivo phosphorylations of these sites were proved in response to physiological stimuli. Finally, interaction of Caskin1 with the EphB1 receptor tyrosine kinase was shown through the aadaptor protein Nck. We proved that Caskin1 is a substrate of the tyrosine kinase.

Item Type: Monograph (Project Report)
Uncontrolled Keywords: Molekuláris Biológia
Subjects: Q Science / természettudomány > QH Natural history / természetrajz > QH301 Biology / biológia > QH3015 Molecular biology / molekuláris biológia
Depositing User: Mr. Andras Holl
Date Deposited: 07 Sep 2010 14:30
Last Modified: 30 Nov 2010 11:59
URI: http://real.mtak.hu/id/eprint/2563

Actions (login required)

View Item View Item