Repository of the Academy's Library

Enzimreakciók vizsgálata a moduláris szerveződés, az atomi kölcsönhatás és a kvantummechanika szintjein. A fehérje biofizika tudományos iskolája = Insight into the Enzyme Action at Levels of modular Organization, Atomic Interactions and Quantum-Mechanics. School of Protein Biophysics

Závodszky, Péter and Barna, László and Beinrohr, László and Borbola, Ildikó and Cseh-Szilágyi, Katalin and Dobó, József and Gál, Péter and Gyimesi, Gergely and Hajdú, István and Juhász, Tünde and Kamondi, Szilárd and Kazinczyné Vas, Mária and Kocsis, Andrea and Major, Balázs and Pollnerné Flachner, Beáta and Sebestyén, Edina and Szavicskó, István and Végh, Barbara Márta and Vonderviszt, Ferenc (2009) Enzimreakciók vizsgálata a moduláris szerveződés, az atomi kölcsönhatás és a kvantummechanika szintjein. A fehérje biofizika tudományos iskolája = Insight into the Enzyme Action at Levels of modular Organization, Atomic Interactions and Quantum-Mechanics. School of Protein Biophysics. Project Report. OTKA.

[img]
Preview
PDF
61915_ZJ1.pdf

Download (398Kb)

Abstract

Az elmúlt 3 év koherens kutató munkája során születtek speciális tudományos eredmények és levontunk ezekből általános következtetéseket is. Munkánk mérlege a nemzetközi folyóiratokban megjelent 30 közlemény összesen 130 IF-al. Molekuláris immunológiai kutatásaink keretében meghatároztuk 4 komplement proteáz és a C1-inhibitor szerkezetét, különösen az utóbbi hozott számunkra nagy nemzetközi elismerést. A szerkezetek és funkcionális eredményeink alapján általánosan elfogadott aktiválási modellt dolgoztunk ki a komplement rendszer lektin útjának szabályozási mechanizmusára. Jelentősnek tartjuk a C1-inhibitor heparin által történő potencirozásának mechanizmusára javasolt, szerkezeti alapú modell kidolgozását, a flagellin fehérje egyik rendezetlen szakaszának export szignálként történő azonosítását (szabadalom is született belőle), a foszfoglicerátkináz enzim domén záródásban résztvevő allosztérikus jeltovábbító hálózat azonosítását, az enzimaktivitás rendhagyó hőmérsékletfüggésének a konformációs flexibilitás alapján történő értelmezését a izopropilmalát dehidrogenáz esetében, átmeneti zóna felfedezését a rendezett és rendezetlen szerkezetet kódoló aminósav szekvencák között. A komplement fehérjék és funkcionális komplexeik, a flagelláris rendszerek, multidomén enzimek együttes vizsgálata lehetővé tette a fehérjék önszerveződésével, a molekuláris szintű felismeréssel és az allosztérikus jeltovábbítás mechanizmusával kapcsolatos általános következtetések levonását. | We have determined the structure of C1-Inhibitor and four complement proteinases: C1r, MASP1, MASP2 in zymogen form and MASP2 in activated form. Based on our structural and functional studies we concluded a mechanistic model for the activation of the lectin pathway of the complement system. We also devised a structure based model for the heparin potentiation of C1-Inhibitor. An intrinsically disordered sequence of the bacterial flagellin protein was identified as an export signal (patented). Other significant achievements: the mapping of an allosteric network involved in the ligand induced hinge closure of phosphoglycerate kinase, the interpretation of the odd temperature dependence in the catalytic activity of isopropylmalate dehydrogenase in terms of concerted conformational fluctuations, discovery of the twilight zone between amino acid sequences encoding ordered and disordered conformations. Our coherent studies on the functional protein complexes of the complement system, on flagellar systems, multidomain enzymes enabled us to make some general conclusions regarding the self assembly, recognition and allosteric behaviour of proteins and protein complexes.

Item Type: Monograph (Project Report)
Uncontrolled Keywords: Biofizika
Subjects: Q Science / természettudomány > QH Natural history / természetrajz > QH301 Biology / biológia > QH3020 Biophysics / biofizika
Depositing User: Mr. Andras Holl
Date Deposited: 07 Sep 2010 14:30
Last Modified: 09 Feb 2014 17:00
URI: http://real.mtak.hu/id/eprint/2587

Actions (login required)

View Item View Item