REAL

Peptidek és moduláris fehérjék szerkezetvizsgálata NMR-spektroszkópiai és elméleti módszerek segítségével = Structure analysis of peptides and modular proteins by NMR-spectroscopy and theoretical methods

Perczel, András and Beke, Tamás and Czajlik, András and Gáspári, Zoltán and Hudáky, Péter and Hudáky, Ilona and Jákli, Imre (2008) Peptidek és moduláris fehérjék szerkezetvizsgálata NMR-spektroszkópiai és elméleti módszerek segítségével = Structure analysis of peptides and modular proteins by NMR-spectroscopy and theoretical methods. Project Report. OTKA.

[img]
Preview
PDF
46994_ZJ1.pdf

Download (612Kb)

Abstract

Munkánk során biológiai jelentőséggel bíró peptidek és fehérjék térszerkezetének és dinamikájának elemzését végeztük el NMR-spektroszkópiával. Megmutattuk, hogy az SGCI nevű proteázinhibitor egésze térszerkezeti/dinamikai változásokat szenved az enzimhez való kötődéskor. Valószínűsítettük a belső dinamika szerepét az immunrendszer egyik fehérjéjének (C1r) működésében. Racionális tervezéssel előállítottuk a Tc5b minifehérje stabilizált változatát. Feltérképeztük az SGTI proteázinhibitor esetében a fajspecifitást nem mutató változat térszerkezetét. Meghatároztuk továbbá a GnRHIII peptidhormon és néhány variánsa térszerkezetét. Kvantumkémiai számítások segítségével jellemeztük aminosavak (a metioinin és a hisztidin), valamint alfa- és béta-aminosavakból felépülő különböző peptidrendszerek stabilitását. Elemeztük a béta-redőzött és a poliprolin-II szerkezetek felépülésének energetikáját. Feltérképeztük az amiloid szerkezetek nagyfokú termodinamikai stabilitásának molekuláris szintű okait. Megmutattuk, hogy béta-peptidekből nanocső szerkezetek építhetőek, amelyek stabilitási viszonyai eltérnek az alfa-peptidekből felépülő ''béta-hordó'' szerkezetekétől. Feltérképeztük továbbá a kimotripszin enzim által katalizált reakció energetikai viszonyait kvantumkémiai módszerekkel. Elvégeztük 3 fehérjealkotó aminosav, a glicin, az alanin és a prolin diamidjának mátrixizolációs spektroszkópiai vizsgálatát is. | We have determined the structure and internal dynamics of biologically important peptides and proteins by NMR spectroscopy. We have shown that the portease inhibitor SGCI undergoes overal changes in ints tsructure/dynamics upon protease binding. Our results suggest important role of the internal dynamics in the immune proteins C1r. We have prepared a stabilized variant of the Tc5b miniprotein by rational design. We have solved the solution structure of an SGTI variant without taxon specificity. The structure of the peptide hormon GnRHIII and some of its variants were also determined. Using quantum chemical calculations, we have deciphered the conformational behaviour of amino acids (methionine and histidine) and alpha- and beta-peptide systems. We have analyzed the stability of beta-pleated sheet structures and collagen helices, and have deciphered the stability of amyloid structures. We have shown that beta-peptides are capable of forming nanotubes quite differently than alpha-peptide barrels. The catalytic mechanism of chymotrypsin was also investigated by quantum mechanics. We have also performed matrix isolation spectroscopy studies on three proteinogenic amino acids: glycin, alanine and proline.

Item Type: Monograph (Project Report)
Uncontrolled Keywords: Szerves Kémia
Subjects: Q Science / természettudomány > QD Chemistry / kémia > QD04 Organic chemistry / szerves kémia
Depositing User: Mr. Andras Holl
Date Deposited: 08 May 2009 11:00
Last Modified: 30 Nov 2010 16:54
URI: http://real.mtak.hu/id/eprint/1656

Actions (login required)

View Item View Item