Repository of the Academy's Library

Biológiai makromolekulák statikus és dinamikus szerkezetvizsgálata multinukleáris, multidimenzionális NMR segítségével = Application of multinuclear, multidimensional NMR spectroscopy in static and dynamical structure determination of biological macromolecules

Bodor, Andrea (2008) Biológiai makromolekulák statikus és dinamikus szerkezetvizsgálata multinukleáris, multidimenzionális NMR segítségével = Application of multinuclear, multidimensional NMR spectroscopy in static and dynamical structure determination of biological macromolecules. Project Report. OTKA.

[img]
Preview
PDF
48459_ZJ1.pdf

Download (91Kb)

Abstract

A multinukleáris, multidimenzionális NMR spektroszkópiát alkalmazva több impulzusszekvenciát adaptáltam. Jellemeztem néhány biológiailag fontos, gyógyszer hatóanyag jelölt nyílt láncú és ciklikus peptid oldatbeli viselkedését. Elvégeztem a 178 aminosavat tartalmazó homodimer dinein könnyű lánc jelazonosítását, vizsgáltam kötődését miozin fragmensekhez, meghatároztam a kötődési állandót. Megállapítottam, a szabad formában rendezetlen peptid fragmensek kötődés során adott szerkezetet vesznek fel. 31P NMR méréseket alkalmazva elvégeztem a dUTPáz által katalizált hidrolízis kinetikai vizsgálatát, azonosítottam a reakciótermékeket, kiszámoltam a pszeudoelsőrendű sebességi állandót, és megállapítottam, hogy a mechanizmus különbözik fémion jelenlétében és hiányában. | One goal of this project was the application of various multinuclear, and multidimensional NMR spectroscopy techniques. I adapted several pulse sequences during the investigation of the following topics: I characterised the solution structure and behaviour of several open-chained and cyclic peptides, that are drug candidates. I performed the spectral assignment of the homodimer dynein light chain (DLC), made up from 178 aminoacid residues. I studied the binding properties upon formation of a DLC-myosin complex, and determined the Kd binding constant. I investigated several myosin fragments, and realised that the instrinsecally unorganised peptide fragments adopt a definite structure upon binding. Making use of 31P NMR measurements I made the kinetic investigation of the hydrolisis reaction catalysed by the dUTPase enzyme. I characterized the reaction products, calculated the pseudo-first order kinetic constant, and proved that the reaction mechanism follows a different route in the presence and absence of metal ion.

Item Type: Monograph (Project Report)
Uncontrolled Keywords: Fizikai-Kémia és Szervetlen Kémia
Subjects: Q Science / természettudomány > QD Chemistry / kémia > QD02 Physical chemistry / fizikai kémia
Depositing User: Mr. Andras Holl
Date Deposited: 08 May 2009 11:00
Last Modified: 30 Nov 2010 16:05
URI: http://real.mtak.hu/id/eprint/1808

Actions (login required)

View Item View Item