Repository of the Academy's Library

Transzmembrán fehérjék bioinformatikai szerkezet vizsgálata = Bioinformatics approaches to transmembrane protein structures

Simon, István and Tusnády, Gábor (2008) Transzmembrán fehérjék bioinformatikai szerkezet vizsgálata = Bioinformatics approaches to transmembrane protein structures. Project Report. OTKA.

[img]
Preview
PDF
49073_ZJ1.pdf

Download (46Kb)

Abstract

Kidolgoztunk egy eljárást, a TMDET-et, amivel meghatározható a fehérjék elhelyezkedése és orientációja a membránhoz képest (http://tmdet.enzim.hu/). A TMDET felhasználásával elkészitettük az ismert térszerkezetű transzmembrán fehérjék adatbázisát a PDB_TM-et (http://pdbtm.enzim.hu/). Készitettünk továbbá egy transzmembrán fehérje topológiai adatbázist a TOPDB-t (http://topdb.enzim.hu/). Az adatbázisokhoz kereső és elemző programokat is készitettünk. Korábban kifejlesztett topologia becslő algoritmusainkkal valamint a fenti szerverekkel összeállitást készitettünk a humán ABC transzporter fehérjékről. A kizárólag transzmembrán fehérjéket érintő módszerek mellett ki kellett dolgozni, általános minden fehérjét érintőket eljárásokai is. IUPred néven algoritmust dolgoztunk ki fehérjék rendezetlen szegmenseinek becslésére (http://iupred.enzim.hu/). Meghatároztuk, hogyan változott a rendezetlenség mértéke a törzsfejlődés során, milyen szerepet játszanak ezek a rendezetlen szakaszok a fehérjék makromolekularis kölcsönhatásaiban valamint fehérje hálózatok szerveződésében. További algoritmusokat dolgoztunk ki fehérjék stabilitásáért felelős aminosavak azonositására (http://sride.enzim.hu/) és fehérjetervezések segitésére (http://bisearch.enzim.hu/). Meghatároztuk egyes fémionok szerkezet módositásának funkciónalis szerepét és megvizsgáltunk két gyakorlati szempontból fontos fehérjét. Az eredményeket 22 cikkben közöltűk és 6 nyilvános szervert telepitettűnk a világhálóra. | An algorithm, TMDET, have been developed to identify the position and orientation of the proteins relative to the membrane (http://tmdet.enzim.hu/). The TMDET algorithm was used to develop the PBD_TM databank of transmembrane proteins of known X-ray structure (http://pdbtm.enzim.hu/). A transmembrane protein topology database, TOPDB, were also developed (http://topdb.enzim.hu/). The databank have been furnised with search engin and data analysers. With these server and our topology prediction methods, developed earlier, a survey in human ABC transporter protein have been made. Beside these ''transmembrane protein only'' projects, we have developed additional methods which can be use on both transmembrane and water soluble proteins. An algorithm, IUPred, have been developed to predict unstructured protein segments (http://iupred.enzim.hu/). The evolutionary changes of the frequence of desordered protein (segments), and the role of the unstructured segments in the macromolecular interactions and and network building have been determined. Two other algorithms were also developed. One to locate residues responsible for protein stability, the other to support protein engineering. Finally we have determine the role of certain metal ion in function related structural changes in protein and the structure function relationship in to protein of practical interest. The results have been published in 22 papers and 6 public servers were established into the WWW.

Item Type: Monograph (Project Report)
Uncontrolled Keywords: Biofizika
Subjects: Q Science / természettudomány > QH Natural history / természetrajz > QH301 Biology / biológia > QH3020 Biophysics / biofizika
Depositing User: Mr. Andras Holl
Date Deposited: 08 May 2009 11:00
Last Modified: 30 Nov 2010 15:37
URI: http://real.mtak.hu/id/eprint/1910

Actions (login required)

View Item View Item