Lipid-fehérje kölcsönhatás és dinamika vizsgálata modell és biológiai membránokban. Egy új, nanotechnológiás, membránfehérje vizsgáló rendszer kifejlesztése. = Lipid-protein interactions, and dynamics in model and biological membranes. The development of a new experimental nano-technologic device to study structure and functioning of membrane-proteins.

Szalontai, Balázs and Bérczi, Alajos and Kóta, Zoltán and Pilbat, Ana-Maria and Szegletes, Zsolt and Szuts, Viktoria and Zimányi, László (2013) Lipid-fehérje kölcsönhatás és dinamika vizsgálata modell és biológiai membránokban. Egy új, nanotechnológiás, membránfehérje vizsgáló rendszer kifejlesztése. = Lipid-protein interactions, and dynamics in model and biological membranes. The development of a new experimental nano-technologic device to study structure and functioning of membrane-proteins. Project Report. OTKA.

Preview

PDF 75818_ZJ1.pdf Download (399kB) | Preview

Abstract

Összehasonlítva a biológiai membránokban a lipid-, illetve a fehérje-dinamika, illetve a fehérjék másodlagos szerkezetváltozásainak hőmérsékletfüggését, megállapítottuk, hogy alacsony hőmérsékleti stressz körülményei között elsősorban a lipidek, magas hőmérsékleti stressz esetén pedig a fehérjék dinamika/szerkezet változásai a meghatározóak a biológiai membrán viselkedésében. (PMC Biophysics (2009) 2:1, Biochemistry (2009) 48, 10120-10128) Polielektrolitokból készített, tetszőlegesen töltött felszíneken felépített egy-molekula vastagságú kazein rétegek adszorpciójának nyomon követésével meghatároztuk a Ca-foszfát szállításáért felelős kazein micellák kialakulásának mechanizmusát. Megmutattuk, hogy a kazein micellák belsejében levő ?-kazein molekulák foszfoszeril csoportjaihoz kapcsolódnak a Ca-foszfát nanoklaszterek, amikhez a további ?-kazeinek pozitív csoportjaikkal kötődnek. Az ?-kazeinek hidrofób csoportjainak kölcsönhatása révén, kis, kb. 20 nm-es aggregátumok alakulnak ki, amelyeket a Ca-foszfát nanoklaszterek kapcsolnak össze. A micellák felszínére ?-kazein molekulák tapadnak, amik “lágyabb“ szerkezetük révén befedik azokat a pontokat az ?-kazeinek felszínén, amik a további akár ?-kazein, akár Ca-foszfát kötődéshez kellenek, és így a micella képződése befejeződik, felszínét ?-kazein molekulák borítják, amik nem érzékenyek a Ca-ionokra, mint az ?-kazein, így a micellák nem csapódnak ki. ( JBC (2010) 285, 38811-38817, Eur Biophys J(2012) 41:959-968) | Using Attenuated Total Reflection Fourier Transform Infrared (ATR-FTIR) spectroscopy, we have compared lipid and protein dynamics/structural changes as a function of the temperature in biological membranes. It has been shown that among low-temperature stress conditions the changes in the dynamics of the lipids, among high-temperature stress conditions the changes of the protein dynamics and secondary structure are dominant in the behaviour of the membranes. (PMC Biophysics (2009) 2:1, Biochemistry (2009) 48, 10120-10128) By preparing polyelectrolyte films having charged surfaces, and building onto them layer-by-layer aggregated casein-Ca-phosphate complexes, we determined the mechanism of the construction of the casein micelles, the essential components of Ca-phosphate transport in mammals. We have shown that the phosphoseryl residues on the ?-casein molecules are essential for binding the Ca-phosphate. The bound Ca-phosphate nanoclusters bind the next layer of the ?-caseins, as so on. Hydrophobic parts of the amphiphilic molecules organize ?-caseins into about 20 nm diameter aggregates, interconnected by Ca-phosphate nanoclusters. Termination of the micelle formation is achieved via the adsorption of ?-casein onto the micelle surface. Due to its “soft“ secondary structure, ?-casein can cover those parts of the ?-casein molecules, which are essential for Ca-phosphate binding and further aggregation of ?-caseins. (JBC (2010) 285, 38811-38817, Eur Biophys J(2012) 41:959-968)

Actions (login required)

Edit Item