Oldalláncban funkciós csoportot tartalmazó peptidek protonálódási és komplexképződési folyamatai. Makro- és mikroállandók meghatározása = Protonation and complex formation processes of peptides containing functional groups in their side chains. The determination of macroscopic and microscopic equilibria

Ősz, Katalin (2008) Oldalláncban funkciós csoportot tartalmazó peptidek protonálódási és komplexképződési folyamatai. Makro- és mikroállandók meghatározása = Protonation and complex formation processes of peptides containing functional groups in their side chains. The determination of macroscopic and microscopic equilibria. Project Report. OTKA.

Preview

PDF 48488_ZJ1.pdf Download (113kB)

Abstract

Új módszert találtunk molekulák átfedő protonálódási folyamatainak követésére. Ezen módszer és 2D NMR technikák segítségével meghatároztuk számos, több hisztidint, lizint és karboxilcsoportot tartalmazó peptid protonálódási mikroállandóit. Összehasonlítottuk az emberben és csirkében található prion proteint. A betegségek kialakulása szempontjából a Cu(II) és Zn(II) mellett a Pd(II), Nil(II), Cd(II), Co(II), Mn(II) is fontos. Minden esetben sikerült igazolni az "octarepeat monomer" többi hisztidinhez (His96, 111 és 187) képesti gyengébb koordinációs képességét. A több (max. 4) hisztidint tartalmazó ligandumok esetén a koordinációs mikrofolyamatokat is felderítettük CD spektroszkópiával. A ?-amiloid modellek Cu(II)-, Zn(II)- és vegyes komplexeinek vizsgálata azt mutatta, hogy a réz(II)ion főleg a peptid N-ternimális végén kötődik. Zn(II) komplexinek stabilitása kisebb, ugyanakkor a Zn(II) a ligandum His13-14 részét preferálja. Két, két hisztidint és egy prolint tartalmazó hexapeptidet állítottam elő és vizsgáltam Cu(II)- és Pd(II)-ionnal. Ezen peptidek a természetes peptidekben is jelen lévő "turn" konformációt modellezik, és a biokémiai kutatások alapján a molekuláris felismerésben van szerepük. Több hisztidint tartalmazó peptideket (SOD és A?-modellek) vizsgáltunk Zn(II), Ni(II) és Cd(II)-ionnal. Cd(II) esetében a komplexek stabilitása még kisebb Zn(II)-vel, a Ni(II) viszont viszonylag stabil és változatosabb szerkezetű komplexeket képez. | New method was developped to determine overlapping deprotonation processes of molecules. Using this method together with further 2D-NMR techniques, microscopic deprotonation constants of several multihistidine, -lysine and -carboxyle peptides were determined. Metal complexes of the human and chicken prion protein were studied. In the formation of prion diseases, the coordination to Pd(II), Ni(II), Cd(II), Co(II), Mn(II) is also important in addition to Cu(II) and Zn(II) complexes. For all measured metals, the coordination strength of the "octarepeat monomer" region is weaker than that of the other histidines (96, 111, 187). For ligands containing more (max. 4) histidines the microscopic cordination processes were also determined using CD spectroscopy. The investigation of ?-amyloid segments with Cu(II) and Zn(II) shows that copper(II) coordinates mainly to the N-terminus of A?. The stabilities of Zn(II) complexes are much lower, coordination occurs at the His13-14 positions. Two systematically engineered, two-histidine and one-prolin containing hexapeptides were synthesized and investigated with Cu(II) and Pd(II). These peptides model the "turn" conformation of large biomolecules responsible for the molecular recognition. Multihistidine SOD and A? models were studied with Zn(II), Ni(II) and Cd(II). The stabilities of Cd(II) complexes are lower than those of Zn(II). Ni(II) forms more stable and more diverse complexes compared to the other two metals.

Actions (login required)

Edit Item