Alamethicin peptidek térszerkezeti tulajdonságai

Leitgeb, Balázs (2014) Alamethicin peptidek térszerkezeti tulajdonságai. BIOKÉMIA: A MAGYAR BIOKÉMIAI EGYESÜLET FOLYÓIRATA, 38 (4). pp. 55-64. ISSN 0133-8455

Preview

Text 55_Biokemia_2014_38_4-dec_.pdf - Published Version Download (237kB) | Preview

Abstract

Az alamethicin (ALM) a peptaibolok családjába tartozó antimikrobiális peptid [1- 4], amelyet 1967-ben a peptaibol család első tagjaként izoláltak a Trichoderma viride gombából . Az ALM molekulák 20 aminosavból épülnek fel, és a többi peptaibolhoz hasonlóan nem-proteinogén aminosavakat (a-aminoizovajsav, Aib; izovalin, Iva) tartalmaznak . Emellett az ALM peptidek N-terminális végén lévő Aib aminosav acetilált, míg a C-terminális végükön egy amino-alkohol (fenilalaninol, Pheol) található. Akárcsak a többi peptaibol molekula, az ALM peptidek is nem-riboszómális bioszintézis úton jönnek létre, melynek során egy multifunkcionális enzim (ALMszintetáz) játszik szerepet a bioszintézisben. Ahogy az általában a legtöbb peptaibol esetén megfigyelhető, az ALM molekulák is mikroheterogén elegyként szintetizálódnak. Ebben az esetben ez azt jelenti, hogy több, különböző aminosav összetételű, de azonos szekvencia hosszal rendelkező ALM peptidet lehet megkülönböztetni. Az ALM esetében ebben a mikroheterogén elegyben a molekulák két csoportja található, úgymint az ALM F30 és az ALM F50 peptidek, és amíg az első csoport tíz molekulát, addig a második csoport tizenhárom molekulát foglal magában. A többi peptaibolhoz hasonlóan az ALM peptidek is széleskörű biológiai hatással jellemezhetők, úgymint antibakteriális és antifungális hatás, hemolitikus aktivitás, illetve képesek pórusokat kialakítani a membránokban.

Actions (login required)

Edit Item