Turn szerkezeti elemeket tartalmazó modell vegyületek szintézise és spektroszkópiai jellemzése (cirkuláris dikroizmus - CD, vibrációs spektroszkópia - FTIR, mágneses rezonancia - NMR) = Synthesis and spectroscopic studies on turn structured models

Deckerné dr. Majer, Zsuzsanna and Norbert, Sewald and Radics, Gábor and Samu, János and Vass, Elemér (2007) Turn szerkezeti elemeket tartalmazó modell vegyületek szintézise és spektroszkópiai jellemzése (cirkuláris dikroizmus - CD, vibrációs spektroszkópia - FTIR, mágneses rezonancia - NMR) = Synthesis and spectroscopic studies on turn structured models. Project Report. OTKA.

Preview

PDF 37719_ZJ1.pdf Download (480kB)

Abstract

A kanyarszerkezetek spektroszkópiai vizsgálatára választott ciklopeptid modellekben egy α-aminosavat kicseréltünk a megfelelő β-aminosavra és az így bekövetkezett konformációváltozást mértük. N-védett α-aminosavból Arndt-Eistert lánchosszabbítással enantiomer-tisztán előállítható a N-védett β3-aminosav (β-homo-aminosav). β-homo-aminosav tartalmú ciklotetra-, ciklopenta- és ciklohexapeptidek sorozatát állítottuk elő szilárd fázisú szintézissel, a ciklizációt oldatfázisban végezve. A vegyületeket HPLC-vel tisztítottuk és FAB-, illetve ESI-MS mérések alapján azonosítottuk.A modelleket és ezek kation-kötő képességét különböző oldószerekben vizsgáltuk CD- és FTIR-spektroszkópiával; néhány vegyületet NMR-spektroszkópiai adatokkal is jellemeztünk. A CD/FTIR spektroszkópiai analízis eredményei a következők: - a kis gyűrűméretű, erősen feszült ciklotetrapeptideknél a β-aminosavegységek jelenléte a szomszédos α-aminosavegységek körül γ-kanyart (C7) indukált - a ciklopentapeptidekél a β-homo-aminosavegység hajlékonyabb peptidgerincet biztosít és pszeudo-β-, vagy pszeudo-γ-kanyarok jönnek létre a β-aminosavegység körül. - CD/FTIR adataink segítségével a γ- és pszeudo-γ-kanyarszerkezet különböző oldószerekben jól jellemezhető. Több oligopeptid térszerkezetvizsgálatánál használtuk eredményesen a CD/FTIR komplex spektroszkópiai módszert.| Cyclic peptides in which one α-amino acid is replaced by its β-amino acid analogy are also suitable for the conformational investigation of turn structures induced by β-amino acids in cyclic peptides. Enantiomerically pure β3-amino acids (β-homo-amino acids) were prepared from N-protected α-amino acids by Arndt-Eistert homologation reaction. A series of cyclic tetra-, penta- and hexapeptides containing β3-amino acid residue was synthesized on solid phase, cyclized in solution phase, purified by HPLC and characterised with FAB- and ESI-MS. The models and their cation-binding ability were investigated systematically by FTIR and CD spectroscopy in different solvents; some of them were studied by NMR spectroscopy, too. The combined CD/FTIR studies clearly show the followings: - the cyclic tetrapeptides are small and rather rigid molecules where the β-homo-amino acid residue induces a γ-turn (C7) which is centered on the neighbouring α-amino acid(s). - cyclic pentapeptides with β-homo-amino acid give rise to a more flexible peptide backbone and measured pseudo-β-turn or pseudo-γ-turns, which centered on the β-homo-amino acid.- the γ- and pseudo-γ-turn are well characterized in different solvents using CD- and FTIR spectroscopy. We investigated also the secondary structure of biologically active oligopeptides by combined CD/FTIR method.

Actions (login required)

Edit Item