Protontranszfer fehérjében. = Protein controlled proton transfer.

Maróti, Péter and Filus, Zoltán and Gerencsér, László and Kálmán, László and Laczkó, Gábor and Rinyu, László and Tandori, Júlia (2007) Protontranszfer fehérjében. = Protein controlled proton transfer. Project Report. OTKA.

Preview

PDF 42680_ZJ1.pdf Download (4MB)

Abstract

A protonok vezetése kulcsfontosságú számos membrán-csatorna és energiaátalakító fehérje működésében. A fotoszintetizáló baktériumok reakciócentrumával elvégzett vizsgálatainkból kiindulva próbáltuk megérteni azokat az alapelveket, amelyeket a Természet alkotott, és használ a nagy hatótávolságú protontranszfer során. Megértettük, hogy a protonokat a hidrogen-hídakkal hálózatba szerveződött aminosavak és protonált vízmolekulák (Eigen- és Zünder-ionok) veszik fel, vezetik és adják le a fehérje jól meghatározott részein. Az ilyen hálózatok képesek a protonokat időlegesen tárolni is, és szükség esetén innen felhasználni ("proton-szivacs" koncepció). A proton-klaszter elemei között nagy (60 meV) a kölcsönhatási energia , és ezek együttesen, nem-kooperatív módon veszik fel (adják le) a protonokat. Kimutattuk, hogy ez a proton-hálózat az egész citoplazmikus térrészre kiterjed. Ez a szerveződés és működési elv általános lehet az élőlényekben, mert hasonló protonvezetés figyelhető meg más energia-átalakító fehérjében is (bakteriorodopszin, citokróm c oxidáz, emberi szén anhidráz stb.). A protonok a fehérje jól meghatározott proton-kapuin keresztül vétetnek fel, ill. adódnak le, amely kapukat és protonvezetési utakat a fehérje elektrosztatikája és mozgása (dinamikája) irányítja. A munkánk eredményeivel közelebb jutottunk annak megértéséhez, milyen elvek alapján működik élő rendszerben a protonvezetés, és esélyt látunk arra, hogy ennek felhasználásával mesterségesen protonvezetési molekuláris rendszereket tervezzünk. | Transfer and transport of protons are key processes in several membrane channels and bioenergetic proteins. Based on studies of light-induced proton uptake and release in reaction center (RC) protein of photosynthetic bacteria, an attempt is made to draw some conclusions about how Nature designs long distance, proton transport functionality. The proton is conducted through hydrogen bonded chains of amino acids and protonated water (Zündel and Eigen ions) and can be even stored in this network (?proton sponge?) for later use. The interaction energy among the constituents of the cluster is larger (in the range of 60 meV) than supposed earlier by electrostatic calculations and FTIR measurements. The uptake and conduction of protons in the cluster are collective and non-cooperative process. The network extends through the whole cytoplasmic side of the RC protein. We prefer the prevalence of protonated water rather than amino acid hydrogen bonded chains in the proton conduction as revealed by investigations of numerous site directed mutants of the RC and other proton (water) translocating biomolecules like (aquaporin), bacteriorhopsin, cytochrome c oxidase and human carbonic anhydrase. We could demonstrate that the uptake and release of protons occurred through well defined gates and could be controlled (facilitated or blocked) by electrostatics and dynamics of the protein. We came closer to understand the design of the natural system and got the chance to start to construct artificial proton translocating molecular systems.

Actions (login required)

Edit Item