REAL

Az imidazolgyűrű biológiai szerepének modellezése bisz(imidazolil) és hisztidin-analóg származékok átmenetifém komplexeinek vizsgálatával = Modelling of the biological role of imidazole residues in the metal complexes of bis(imidazolyl) compounds and histidine analogues

Várnagy, Katalin and Kállay, Csilla and Ősz, Katalin (2008) Az imidazolgyűrű biológiai szerepének modellezése bisz(imidazolil) és hisztidin-analóg származékok átmenetifém komplexeinek vizsgálatával = Modelling of the biological role of imidazole residues in the metal complexes of bis(imidazolyl) compounds and histidine analogues. Project Report. OTKA.

[img]
Preview
PDF
42722_ZJ1.pdf

Download (127Kb)

Abstract

A vizsgálataink célja a Cu,Zn-szuperoxid-diszmutáz (SOD) enzim Cu(II)- és Zn(II)-kötőhelyének tanulmányozása volt. A vizsgálatok három fő területen folytak. a) A bisz(imidazolil)csoportot tartalmazó aminosav- és peptidszármazékok átmenetifém komplexeinek vizsgálata azt mutatja, hogy a koordinálódó oldalláncot nem tartalmazó dipeptidszármazékok, illetve a hisztidint tartalmazó aminosavszármazék Cu(II) komplexe lehet potenciális modellje a SOD enzimnek. A bisz(imidazolil)csoport erős fémmegkötő tulajdonsága révén jelentősen megváltoztatja a peptidek koordinációs sajátságait. Ez a csoport képes horgonycsoportként elősegíteni az amidnitrogének deprotonálódását és koordinálódását Cu(II), Ni(II), és néhány esetben a Zn(II), VO(IV)-ionok esetén is. A potenciális donorcsoportok nagy száma változatos szerkezetű ligandum-, illetve imidazolhidas többmagvú izomer komplexek képződését eredményezi. b) A két- vagy több hisztidint és/vagy aszparaginsavat tartalmazó oligopeptidek a SOD enzim aktív centruma kötőhelyének megfelelő aminosavszekvenciát tartalmazzák. A hisztidinek kötödése ugyanahhoz a fémionhoz nagymértékben megnöveli az ML komplexek stabilitását. Az ML komplexek stabilitása a HisXaaHisYaaHis szekvenciát tartalmazó peptidek esetén a legnagyobb. c) A hisztidinnel analóg aminosav- és peptidszármazékok esetén az aromás gyűrű hatása az aminosav-, illetve peptidszerű koordinációra az imidazol > piridin ~ triazolil > tiazolil ~ tienil sorrendben csökken. | The main aim of our research was the study of Cu(II) and Zn(II) binding site of Cu,Zn superoxide dismutase. Our studies were performed in three fields: a) The studies on transition metal complexes of amino acid and peptide derivatives of bis(imidazolyl) group revealed that the copper(II) complex of dipeptides containing non-coordinating side chains and the histidine containing amino acid derivatives potentially mimic the SOD enzyme. Due to the strong metal binding ability of bis(imidazolyl) group it influences significantly the coordination behaviour of peptides. This group as an anchor is able to promote the deprotonation and coordination of amide nitrogens in the Cu(II), Ni(II) and in some cases in Zn(II) and VO(IV) complexes. The presence of numerous donor groups in the ligands, however, results in the formation of various isomeric dinuclear complexes with ligand- or imidazole bridges. b) The studied ligands containing two or more histidines and/or aspartic acids correspond to the amino acid sequence of active site of SOD enzyme. The binding of histidine side chains to the same metal ions significantly enhances the stability of ML complexes. The highest stability of ML complexes was detected in the case of peptide containing HisXaaHisYaaHis sequence. c) For histidine analogue amino acids and peptides the heteroaromatic rings influences the amino acid or peptide like coordination mode in the order imidazole > pyridine ~ triazolyl > thiazolyl ~thienyl rings.

Item Type: Monograph (Project Report)
Uncontrolled Keywords: Fizikai-Kémia, Szervetlen Kémia
Subjects: Q Science / természettudomány > QD Chemistry / kémia > QD01 Analytical chemistry / analitikai kémia
Q Science / természettudomány > QH Natural history / természetrajz > QH301 Biology / biológia > QH3011 Biochemistry / biokémia
Depositing User: Mr. Andras Holl
Date Deposited: 08 May 2009 11:00
Last Modified: 30 Nov 2010 21:30
URI: http://real.mtak.hu/id/eprint/763

Actions (login required)

View Item View Item