Lokális mechanikai stabilitás és rugalmasság a titin izomfehérjében = Local mechanical stability and elasticity in the muscle protein titin

Grama, László (2009) Lokális mechanikai stabilitás és rugalmasság a titin izomfehérjében = Local mechanical stability and elasticity in the muscle protein titin. Project Report. OTKA.

Preview

PDF 49514_ZJ1.pdf Download (1MB)

Abstract

A pályázat célja az izom passzív rugalmasságáért felelős óriás izomferhérjéből, a titinből kiválasztott molekulaszakaszok mechanikai tulajdonságainak vizsgálata volt. Munkánk során megvizsgáltunk egy csak vázizomban megtalálható, nyolc modul hosszúságú molekulaszakaszt, amelyről kimutattuk, hogy az egyes moduloknak az őket megnyújtó erővel szembeni ellenállása széles tartományban változhat, és nem szisztematikusan kisebb, mint a minden izomtípusban jelenlévő moduloké. Ez arra utal, hogy a titin megnyújtásakor az előbbi szakasz nem tekeredik ki korábban, mint az utóbbi. Tanulmányoztuk a titin egy speciális, ún. PEVK szakaszát, amelyet számos korábbi közleményben ideális polimernek tekintettek, feltételezve, hogy egyes elemei nem hatnak kölcsön egymással. Rövid PEVK szakaszokon végzett vizsgálataink azt mutatták, hogy a ezek a fragmentumok nem tekinthetők ideális polimernek, és hogy alakjukat és rugalmasságukat befolyásolhatják a lánc egyes részei között ható elektrosztatikus kölcsönhatások. Ez alapján lehetséges lehet, hogy az izomban a PEVK környezetében található ionkoncentrációkon keresztül finomhangolható a PEVK szakasz rugalmassága. A titinmolekulákat egyik végükön kipányvázó komplex két moduljáról (Z1 és Z2) kimutattuk, hogy mechanikai stabilitásuk önmagukban alacsonyabb, mint a hasonló, már vizsgált moduloké, a komplex így valószínűleg azáltal válik elég ellenállóvá, hogy abban a Z1 és Z2 modulok és a telethonin fehérje egymást stabilizálják. | The aim of the project was to study the mechanical properties of given molecular segments from the giant muscle protein titin, a molecule responsible for the passive elasticity of muscle. We studied an eight-domain-long segment, present only in skeletal muscle, and showed that the resistance of the individual modules to force is not homogeneous, and it is not systematically lower than that of modules present in all muscle types. This suggests that when titin is stretched, the former modules do not unfold earlier than the latter ones. We explored a special segment of titin, called PEVK, which, in several previous publications, was considered to be an ideal polymer, assuming that the elements of the polymer chain do not interact with each other. Our studies on short PEVK fragments showed that these segments did not behave as ideal polymers, and that their shape and flexibility may be influenced by electrostatic interactions between the chain segments. This raises the possibility that the elasticity of the PEVK region in muscle may be fine-tuned by ion concentrations of the environment. In the case of two modules (Z1 and Z2), components of the complex that anchors one end of titin molecules, we found that their mechanical stability is lower than that of similar, previously studied modules, suggesting that the high stability of the complex is due to the fact that Z1 and Z2 and the protein telethonin stabilize each other.

Actions (login required)

Edit Item