Protein molekulák adszorpciójának in situ molekuláris szintű jellemzése fogászati implantátumok nanostrukturált felületén összegfrekvencia-keltési spektroszkópiával = Adsorption of protein molecules on nanostructured surfaces of dental implants: in situ molecular level studies by Sum Frequency Generation Spectroscopy

Pászti, Zoltán and Frey, Krisztina and Horváth, Anita and Kovách, Gergely (2008) Protein molekulák adszorpciójának in situ molekuláris szintű jellemzése fogászati implantátumok nanostrukturált felületén összegfrekvencia-keltési spektroszkópiával = Adsorption of protein molecules on nanostructured surfaces of dental implants: in situ molecular level studies by Sum Frequency Generation Spectroscopy. Project Report. OTKA.

Preview

PDF 43533_ZJ1.pdf Download (206kB)

Abstract

A titán részben kedvező mechanikai tulajdonságai, részben a felületén kialakuló oxidréteg sajátosságai miatt a legszélesebb körben felhasznált biokompatibilis fém. A projekt alapvető célkitűzése a biokompatibilitás molekuláris hátterének tanulmányozása volt aminosavak és proteinek titán-dioxidon és más biológiai szempontból potenciálisan jelentős felületeken lejátszódó adszorpciójának összegfrekvencia-keltési spektroszkópiai vizsgálata segítségével. Számos aminosavra vonatkozó eredményeink alapján megállapítottuk, hogy a kvarcüveg-aminosav oldat határfelületen nem alakul ki rendezett adszorbeált réteg, míg a kalcium-fluorid-aszparaginsav oldat határfelületen aminosav kristályok nukleálódása figyelhető meg. Az aminosavak többsége a titán-dioxidon is gyengén adszorbeálódik, egyedül a savas oldalláncú aminosavak, mint az aszparaginsav vagy a glutaminsav, alkotnak rendezett adszorbeált réteget. Az aszparaginsav példáján keresztül tisztáztuk a savas aminosavak titán-dioxidhoz való kötődésének részleteit és meghatároztuk az adszorbeátumok orientációját. Fehérjeadszorpcióval kapcsolatos vizsgálataink során módszert dolgoztunk ki a határfelületen elhelyezkedő protein molekulák orientációs paramétereinek kombinált lineáris és nemlineáris optikai spektroszkópiai mérések alapján történő meghatározására. Egy gyakorlati példa kapcsán molekuláris szintű modellt adtunk a véralvadási kaszkád töltött felületen adszorbeálódó XII. faktorának aktiválódási mechanizmusára. | Due to the favorable properties of its surface oxide, titanium is the most widely used biocompatible metal. The most important purpose of this project was to investigate the molecular level background of biocompatibility by means of sum frequency generation vibrational spectroscopy study of adsorption of amino acids and proteins on titanium-dioxide and other biologically important surfaces. It was established that no ordered amino acid adsorbate layer forms at the fused silica-amino acid solution interface. On the contrary, at the calcium fluoride-solution interface growth of randomly oriented aspartic acid crystallites was observed. Although most amino acids were found to adsorb weakly on titanium dioxide, our measurements revealed that acidic amino acids like aspartic acid or glutamic acid form a stable, uniform, ordered overlayer. The bonding mechanism and the orientation of the aspartic acid adsorbates were analyzed in detail. Concerning protein adsorption, a method was proposed for determination of the orientation parameters of interfacial protein molecules by combining data from linear and nonlinear optical spectroscopic measurements. Finally, the interaction of the blood coagulation Factor XII with charged surfaces was studied and a molecular level model was suggested for its autoactivation.

Actions (login required)

Edit Item